科学:'分子温度计'在常见细菌中发现

日期:2017-04-16 08:26:11 作者:寿夹涪 阅读:

印第安纳州的STEPHEN DAY两位美国生物学家已经解决了细胞如何检测温度变化的谜团马萨诸塞州剑桥市麻省理工学院的John McCarty和Graham Walker在大肠杆菌中发现了一种检测温度变化的蛋白质它还控制有机体对变化的反应(Proceedings of the National Academy of Sciences,vol 88,p 9513)研究人员认为类似的蛋白质“温度计”可能被植物和动物使用 McCarty和Walker在研究细胞中的“热休克反应”时发现了他们的发现当细胞温度发生变化时,它会迅速产生一组被称为“热休克蛋白”(HSPs)的蛋白质例如,这些“分子伴侣”与其他蛋白质结合,帮助它们折叠成正确的形状蛋白质在较高温度下较不稳定,因此细胞可能产生HSP以补偿这一点 HSPs存在于从北极鱼类到热带植物的所有生物体中因为它们在广泛不同的生物体中相似,所以生物学家认为它们必须在进化的早期出现 McCarty和Walker研究的热休克蛋白HSP70不仅可以作为分子伴侣,还可以形成控制热休克反应的蛋白质网络的一部分生化学家之前研究过HSP70当它与蛋白质结合时,它只能通过分解三磷酸腺苷(ATP)来释放蛋白质,ATP是驱动细胞内化学反应的分子此外,HSP70有两种形式:一种是“磷酸化”,磷酸基团与其连接,而另一种形式则不是 McCarty和Walker发现只有磷酸化形式的HSP70才能分解大肠杆菌中的ATP这意味着只有这种形式才能从蛋白质中分离出来作为他们研究的一部分,McCarty和Walker逐渐将HSP70的温度从20°C提高到50°C随着温度的升高,越来越多的HSP70分子将自身转化为磷酸化形式这种关系是规律的:磷酸化HSP70的百分比是温度的直接量度美国研究人员认为,由于HSP70更可能在较高温度下被磷酸化,它会更快地释放蛋白质,因此伴随更多的蛋白质但是HSP70还与一种名为sigma-32的蛋白质结合,后者可以激活热休克反应研究人员认为,随着温度的升高,HSP70会释放更多的sigma-32,从而释放它以打开热休克响应研究人员说,所有活细胞都含有HSP70,因此植物和动物也可能使用该蛋白质来检测温度一个令人兴奋的可能性是HSP70可能具有超越控制热响应的作用例如,它可能触发对温度敏感的神经细胞的冲动麦卡蒂认为,如果HSP70具有更普遍的作用,其他蛋白质也可能参与其中与大肠杆菌不同,植物和动物细胞含有几种不同版本的HSP70因此,在植物和动物中,